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Cientistas desvendam o mistério do colágeno em fósseis de dinossauros

Estudo do MIT explica por que o colágeno pode sobreviver por milhões de anos, enquanto outras proteínas duram apenas alguns séculos.

Por Manuela Mourão
7 set 2024, 16h00
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  • Fósseis de um dinossauro
     (Andrew Holt / Getty Images/Reprodução)

    A mesma proteína que mantém sua pele firme e suas cartilagens saudáveis também foi encontrada em fósseis de dinossauros com mais de 190 milhões de anos. O colágeno, essencial para a estrutura óssea e de tecidos conectivos, intriga cientistas por já ter sido identificado em fósseis tão antigos. Como é possível que a proteína tenha ficado preservada por tanto tempo, sendo que ela é formado por ligações que, em condições normais, se degradariam em apenas alguns séculos?

    Algumas hipóteses já haviam sido propostas antes para explicar o fenômeno, mas nenhuma muito conclusiva. Em uma nova pesquisa, cientistas desvendaram o enigma. O estudo, realizado por pesquisadores do MIT, revelou uma interação em nível atômico que impede que as moléculas de água danifiquem o colágeno – através de um processo chamado hidrólise – e o mantenham conservado. 

    A função do colágeno

    O colágeno é a proteína mais abundante nos animais, encontrado nos ossos, pele, músculos e ligamentos. Sua função é fornecer estrutura e resistência aos tecidos, mantendo, por exemplo, a pele firme e as cartilagens hidratadas. Nos ossos, ele ajuda a armazenar cálcio e outros minerais. 

    Sua organização molecular é vista em longas fibras que se entrelaçam, formando uma estrutura em forma de hélice tripla, o que a torna extremamente resistente.

    “Sem o colágeno, os corpos dos animais basicamente ‘derreteriam’”, diz Ron Raines, autor sênior do estudo, à Super. “Ele funciona como um andaime que sustenta o corpo. E provavelmente também funcionava assim para os dinossauros”. 

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    Protegendo-se da água

    O estudo do MIT revelou que a estrutura do colágeno impede que a água consiga romper os “tijolinhos” que formam a proteína, conhecidos como ligações peptídicas. Normalmente, a água pode atacar essas ligações e causar a degradação do material. É o que comumente ocorre com outras proteínas.

    No entanto, os cientistas descobriram que, no caso do colágeno, há um compartilhamento especial de elétrons entre as moléculas que cria uma barreira que bloqueia a entrada do líquido, protegendo as ligações da quebra.

    Raines comenta que, enquanto outras proteínas se degradam em cerca de 500 anos por conta da destruição das ligações peptídicas, essa defesa mantém o colágeno intacto por milhões de anos.

    Para demonstrar essa resistência, a equipe criou versões artificiais do colágeno em laboratório. Eles perceberam que a forma natural da proteína, chamada de “trans”, é resistente à água. No entanto, quando alteraram a estrutura para a forma “cis”, a água conseguiu penetrar e romper as ligações, degradando a proteína. (Os termos “trans” e “cis”, na química, se referem a diferentes formatos da mesma molécula, que se diferem em relação ao local ocupado no espaço por cada átomo, ou seja, a “forma geometria” do composto.)

    A relevância do colágeno para a ciência

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    Além de proteger os tecidos durante a vida dos organismos, o colágeno também desempenha um papel fundamental na preservação de fósseis. “A descoberta de colágeno estável em dinossauros indica que a evolução, há muito tempo, identificou o colágeno como a estrutura ideal para sustentar os corpos dos animais”, diz Raines.

    Sem essa proteína, não seria possível a descoberta de informações detalhadas sobre os tecidos e a composição dos fósseis. O colágeno preservado oferece uma janela para entender a biologia dos dinossauros de maneira mais aprofundada.

    Raines também destacou que outras proteínas no corpo dos animais não possuem a mesma estabilidade e, por isso, se degradam muito mais rápido. “O colágeno é composto inteiramente por hélices triplas, de ponta a ponta, sem pontos fracos, o que contribui para sua longa durabilidade,” explica.

    O estudo foi publicado no site ACS Central Science.

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